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PE-12 Caracterização bioquímica e investigação do potencial antitumoral e antitrombótico de uma lectina do muco da pele do peixe Scorpaena plumieri
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Título
PE-12 Caracterização bioquímica e investigação do potencial antitumoral e antitrombótico de uma lectina do muco da pele do peixe Scorpaena plumieri
Tipo de documento
Resumo
Descrição
Resumo publicado no Jornal de Assistência Farmacêutica e Farmacoeconomia (JAFF)
Fonte
JAFF
Ano de publicação
2025
Referência (Vancouver)
Souza PM, Pedrosa ES, Coitinho JB, Figueiredo SG. PE-12 Caracterização bioquímica e investigação do potencial antitumoral e antitrombótico de uma lectina do muco da pele do peixe Scorpaena plumieri. In: Anais do I Congresso Capixaba de Ciências Farmacêuticas; 2025 maio 16-17; Vitória, ES. J Assist Farmac Farmacoecon. 2025;10(Suppl 1).
Identificador
2025JAFF129
Title
PE-12 Biochemical characterization and investigation of the antitumor and antithrombotic potential of a lectin from the skin mucus of the fish Scorpaena plumieri
Document type
Abstract
Description
Abstract published in the Journal of Pharmaceutical Care and Pharmacoeconomics (JAFF)
Source
JAFF
Publication year
2025
Reference (Vancouver)
Souza PM, Pedrosa ES, Coitinho JB, Figueiredo SG. PE-12 Caracterização bioquímica e investigação do potencial antitumoral e antitrombótico de uma lectina do muco da pele do peixe Scorpaena plumieri. In: Anais do I Congresso Capixaba de Ciências Farmacêuticas; 2025 May 16-17; Vitória, ES. J Assist Farmac Farmacoecon. 2025;10(Suppl 1).
Identifier
2025JAFF129
Resumo
Introdução: Lectinas são proteínas ligantes de carboidratos presentes em todos os domínios da vida. Essas proteínas reconhe-cem e interagem com resíduos específicos de açúcares em glicoconjugados, desempenhando papéis fundamentais em diversos processos biológicos. No campo médico/farmacêutico, lectinas têm sido amplamente estudadas por suas propriedades anti-microbiana, antitumorais e antitrombóticas, sugerindo seu potencial no desenvolvimento de novos agentes terapêuticos. Estas proteínas têm sido identificadas no muco da pele de peixes. Objetivo: O objetivo deste estudo foi purificar uma lectina do muco da pele do peixe Scorpaena plumieri, caracterizá-la quimicamente e avaliar seu potencial antitumoral e antitrombótico. Mate-rial e Método: A lectina foi purificada por uma etapa cromatográfica: filtração em gel convencional (Sephacryl S-200), com o monitoramento das frações eluídas por SDS-PAGE, pela detecção de banda proteica de ~14 kDa, (massa comum da unidade monomérica de lectinas). A homogeneidade, a massa molecular e uma sequência parcial de aminoácidos da lectina foram determinadas por espectrometria de massas (MS), empregando a abordagem MALDI-TOF/ISD. A citotoxicidade da lectina foi avaliada por ensaio de viabilidade celular metabólica (VCM) baseado na redução da resazurina, utilizando linhagens tumorais (C6, RKO, TOV-21G e U373) e não tumorais (HEK293 e RAW). A atividade antitrombótica foi investigada em plaquetas hu-manas citratadas, por meio de agregometria óptica, utilizando um agregômetro AggRAM (Remote Aggregation Analyzer, Helena Laboratories, EUA), com colágeno como agente indutor. Resultados e Discussão: Uma lectina tipo B (denominada LecB-SpM) foi isolada com alto grau de pureza a partir do muco de S. plumieri. A MS revelou massa molecular de 13.022,125 Da e iden-tificou uma sequência interna de 19 resíduos de aminoácidos, que apresentou 100% de identidade com a plumieribetina, uma lectina tipo B presente no veneno deste peixe. LecB-SpM apresentou citotoxicidade dose dependente (5,72–183 μg/mL) em todas as linhagens testadas, com exceção da U373. A maior concentração testada reduziu a VCM em ~30%. Adicionalmente, a lectina inibiu a agregação plaquetária induzida por colágeno em 20%, 53% e 60% nas concentrações de 20, 50 e 100 μg/mL, respectivamente. Conclusões: Este estudo descreve a purificação e a caracterização química de uma lectina do tipo B, com potencial biotecnológico promissor como agente antitumoral e antitrombótico, evidenciando perspectivas relevantes para investigações funcionais e aplicadas em contextos terapêuticos.
Palavras-chave
Notas
O registro foi originalmente publicado em português. A versão em inglês foi traduzida com o apoio de inteligência artificial.
Abstract
Introduction: Lectins are carbohydrate-binding proteins present in all domains of life. These proteins recognize and interact with specific sugar residues in glycoconjugates, playing fundamental roles in various biological processes. In the medical/pharmaceutical field, lectins have been extensively studied for their antimicrobial, antitumor, and antithrombotic properties, suggesting their potential in the development of new therapeutic agents. These proteins have been identified in the skin mucus of fish. Objective: The objective of this study was to purify a lectin from the skin mucus of the fish Scorpaena plumieri, chemically characterize it, and evaluate its antitumor and antithrombotic potential. Materials and Methods: The lectin was purified by a single chromatographic step: conventional gel filtration (Sephacryl S-200), with monitoring of the eluted fractions by SDS-PAGE, detecting a protein band of ~14 kDa (common mass of the monomeric unit of lectins). Homogeneity, molecular mass, and a partial amino acid sequence of the lectin were determined by mass spectrometry (MS) using the MALDI-TOF/ISD approach. The cytotoxicity of the lectin was evaluated by a metabolic cell viability assay (MCV) based on resazurin reduction, using tumor cell lines (C6, RKO, TOV-21G, and U373) and non-tumor cell lines (HEK293 and RAW). Antithrombotic activity was investigated in citrated human platelets using optical aggregometry with an AggRAM aggregometer (Remote Aggregation Analyzer, Helena Laboratories, USA), with collagen as the inducing agent. Results and Discussion: A type B lectin (named LecB-SpM) was isolated with a high degree of purity from the mucus of S. plumieri. MS revealed a molecular mass of 13,022.125 Da and identified an internal sequence of 19 amino acid residues, which showed 100% identity with plumieribetin, a type B lectin present in the venom of this fish. LecB-SpM showed dose-dependent cytotoxicity (5.72–183 μg/mL) in all tested strains, except for U373. The highest concentration tested reduced MCV by ~30%. Additionally, the lectin inhibited collagen-induced platelet aggregation by 20%, 53%, and 60% at concentrations of 20, 50, and 100 μg/mL, respectively. Conclusions: This study describes the purification and chemical characterization of a type B lectin with promising biotechnological potential as an antitumor and antithrombotic agent, highlighting relevant perspectives for functional and applied investigations in therapeutic contexts.
Keywords
Notes
The record was originally published in Portuguese. The English version was translated with the support of artificial intelligence.